梦：是的，钙调蛋白广泛存在于细胞中，参与细胞内的信号转导，调节酶活性、调节细胞骨架、调节离子通道、还参与基因表达调控。钙调蛋白的作用就像一个变压器，能够增加或降低钙离子的作用，然后与蛋白质中的氨基或磷酸基结合，进而改变蛋白质的性质。许多酶的活性受钙调蛋白的调控，形成“钙-钙调蛋白”复合物，能够激活多种蛋白激酶。钙调蛋白还能调节一些磷酸酶的活性，如钙调神经磷酸酶，能够使活化t细胞核因子去磷酸化，使其进入细胞核，启动相关基因的转录，参与免疫细胞的活化和免疫应答。
强：钙调蛋白对神经起作用吗？
梦：是的。我们知道中枢神经由神经元组成，神经元细胞内部由神经纤维组成，而神经纤维又是由微丝和微管组成。神经细胞内也有钙调蛋白酶，被钙离子激活后能将“微管稳定蛋白”从微管上切除。而“微管稳定蛋白”能促进微管组装并抑制解聚，“微管稳定蛋白”被切除后导致微管稳定性下降。当大脑神经元的微管稳定性大面积破坏，神经通路被打断，会影响大脑的意识结构，当意识结构失衡就会形成“老年痴呆”。微管是a\/β-微管蛋白二聚体螺旋形成管状结构，“微管解聚蛋白”能抑制二聚体加螺旋，“微管解聚蛋白”需要钙调蛋白的激活才能发挥作用。我们知道加螺旋由磷酸基提供的，当磷酸化充足就能抑制解聚蛋白的干扰，使微管更加稳定。钙调蛋白对微管稳定性是负向效果的，而细胞具有流动性，正是由钙调蛋白与“微管解聚蛋白”共同来完成的。所以钙离子和钙调蛋白的过量就会加剧细胞骨架分解，形成气虚；而钙离子和钙调蛋白不足，则微管不分解导致细胞的流动性降低，产生应激和炎症反应。
强：在细胞内，我怎么感觉“钙离子”成了细胞平衡的中庸代表。钙多了不行，少了也不行。
梦：是的。血液平衡看镁离子，细胞内平衡看钙离子。在细胞内，钙离子又是磷酸化的钥匙，正常的钙离子浓度才能促进微管的稳定。所以，无论细胞还是神经，都不能没有钙离子，也不能过量，平衡稳定才是最好的。
强：细胞内许多时候，钙调蛋白与蛋白激酶联合发挥作用，这是为什么？
梦：Atp水解能短时间内释放能量，而许多生理功能和生理反应不需要剧烈而短暂的能量供应，相反需要温而持续的能量条件。这时就要需要将Atp的能量释放进行转化，就像手机充电时将高压的交流电转化为低压的直流电，而钙调蛋白与蛋白激酶联合的作用就是变压作用，将Atp能量缓慢、稳定地释放出来。比如肌肉的运动，在日常的普通活动中，举手投足的动作只需肌肉缓和的收缩和舒张即可，这时的Atp能量供应也是缓慢的。只有需要爆发力的剧烈运动，才需要Atp在短时间内供应大量能量，引发肌球蛋白和肌动蛋白的全速运动。
强：钙调蛋白与蛋白激酶联合作用的原理是什么？
梦：Atp就像一个发条，可以将螺旋磁场传递蛋白质完成生化反应。如果Atp的发条直接传给目标蛋白，就像爆发力一次性释放。如果想要钟表发条那样长时间发挥作用，就需要钙调蛋白和蛋白激酶作为中间的齿轮传输能量。蛋白激酶是催化“磷酸化”的酶，能将Atp末端的磷酸基团转移到底物蛋白的特定氨基酸残基上，完成磷酸化，磷酸化的过程就是加旋的过程。还是比喻吧，蛋白激酶就像一个“齿轮变速箱”，能调节Atp发条释放的强度，用合适的能量功率与目标蛋白对接。而钙调蛋白就像“离合器”，能让能量输出端与能量接收端在缓冲条件下安全结合。
强：钙调蛋白是如何发挥“离合器”作用的？
梦：钙调蛋白本身无酶活性，需要与ca2?结合触发构象变化，暴露疏水结合位点。钙调蛋白含有4个EF手型结构域，每个结构域可结合1个ca2?，结合后形成刚性螺旋-环-螺旋结构，使蛋白从 “闭合态” 转为 “开放态”，暴露出与靶蛋白结合的区域。钙调蛋白的螺旋环螺旋结构能发挥缓冲卸力的效果，为磷酸化加旋提供条件。钙调蛋白除了能为负曲率提供“离合器”作用，如蛋白激酶、钙调磷酸酶、腺苷酸环化酶与磷酸二酯酶，还能为正曲率提供“离合器”作用，如一氧化氮合酶。钙调蛋白的作用严重依赖细胞内的ca2?浓度变化，浓度过低或过高都会影响其机械缓冲的作用。
强：为什么细胞内的马达蛋白没有你说的钙调蛋白与蛋白激酶的转化，能直接利用Atp？
梦：因为在马达蛋白自身就具有Atp的酶活性，其结构中具有类似“离合器”和“变速箱”的功能，相当于“自动挡”。而一般的蛋白质中没有Atp酶活性，则需要钙离子和蛋白激酶的催化，相当于“手动挡”。
强：钙浓度是如何影响钙调蛋白的？
梦：钙调蛋白的有效结构是螺旋环螺旋，属于负曲率结构，当钙离子浓度低于纳摩尔级别10-7mol\/L时，钙离子的作用微乎其微，螺旋环螺旋结构卷曲隐